Crystal structure of the putative NlpC/P60 D,L endopeptidase from T. thermophilus

Protein Data Bank Japan2024-10-23 更新2026-03-21 收录

内肽酶晶体结构

细胞壁结合机制

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Crystal structure of the putative NlpC/P60 D,L endopeptidase from T. thermophilus Descriptor: Cell wall-binding endopeptidase-related protein Authors: Wong, J, Midtgaard, S, Gysel, K, Thygesen, M.B, Sorensen, K.K, Jensen, K.J, Stougaard, J, Thirup, S, Blaise, M. Deposit date: 2014-12-18 Release date: 2015-01-14 Last modified: 2024-10-23 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.65 Å) Cite: An intermolecular binding mechanism involving multiple LysM domains mediates carbohydrate recognition by an endopeptidase. Acta Crystallogr.,Sect.D, 71, 2015

来自嗜热栖热菌（T. thermophilus）的推定NlpC/P60型D,L-内肽酶（NlpC/P60 D,L endopeptidase）的晶体结构描述：细胞壁结合内肽酶相关蛋白作者：Wong, J.、Midtgaard, S.、Gysel, K.、Thygesen, M.B.、Sorensen, K.K.、Jensen, K.J.、Stougaard, J.、Thirup, S.、Blaise, M. 提交日期：2014年12月18日发布日期：2015年1月14日最后修改日期：2024年10月23日实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.65埃（Å）引用文献：一种涉及多个LysM结构域（LysM domain）的分子间结合机制介导内肽酶的糖类识别。《晶体学报D辑（Acta Crystallographica Section D）》，71卷，2015年

创建时间：

2014-12-18

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