Structure of human SHMT1-H135N-R137A-E168N mutant at 3.6 Ang. resolution
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Structure of human SHMT1-H135N-R137A-E168N mutant at 3.6 Ang. resolution Descriptor: CHLORIDE ION, PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE, Serine hydroxymethyltransferase, ... Authors: Giardina, G, Cutruzzola, F, Lucchi, R. Deposit date: 2018-01-25 Release date: 2018-10-10 Last modified: 2024-01-17 Method: X-RAY DIFFRACTION (3.6 Å) Cite: The catalytic activity of serine hydroxymethyltransferase is essential for de novo nuclear dTMP synthesis in lung cancer cells. FEBS J., 285, 2018
分辨率为3.6埃的人源SHMT1-H135N-R137A-E168N突变体结构
描述：氯离子（CHLORIDE ION）、吡哆醛-5'-磷酸（PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE）、丝氨酸羟甲基转移酶（Serine hydroxymethyltransferase）等
作者：Giardina, G、Cutruzzola, F、Lucchi, R
提交日期：2018-01-25
发布日期：2018-10-10
最后修改日期：2024-01-17
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，3.6 Å）
引用文献：丝氨酸羟甲基转移酶的催化活性对肺癌细胞内细胞核的从头脱氧胸苷一磷酸（dTMP）合成至关重要。《FEBS杂志》（FEBS J.），285卷，2018年
创建时间：
2018-01-25
