A NOVEL ALLOSTERIC MECHANISM IN HAEMOGLOBIN. STRUCTURE OF BOVINE DEOXYHAEMOGLOBIN, ABSENCE OF SPECIFIC CHLORIDE-BINDING SITES AND ORIGIN OF THE CHLORIDE-LINKED BOHR EFFECT IN BOVINE AND HUMAN HAEMOGLOBIN
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A NOVEL ALLOSTERIC MECHANISM IN HAEMOGLOBIN. STRUCTURE OF BOVINE DEOXYHAEMOGLOBIN, ABSENCE OF SPECIFIC CHLORIDE-BINDING SITES AND ORIGIN OF THE CHLORIDE-LINKED BOHR EFFECT IN BOVINE AND HUMAN HAEMOGLOBIN Descriptor: HEMOGLOBIN (DEOXY) (ALPHA CHAIN), HEMOGLOBIN (DEOXY) (BETA CHAIN), PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE Authors: Fermi, G. Deposit date: 1993-05-06 Release date: 1994-05-31 Last modified: 2024-02-07 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.2 Å) Cite: A novel allosteric mechanism in haemoglobin. Structure of bovine deoxyhaemoglobin, absence of specific chloride-binding sites and origin of the chloride-linked Bohr effect in bovine and human haemoglobin. J.Mol.Biol., 233, 1993
血红蛋白的新型变构机制：牛脱氧血红蛋白的结构、特异性氯离子结合位点的缺失，以及牛与人类血红蛋白中氯离子关联玻尔效应的起源。数据集描述符：脱氧血红蛋白（α链）、脱氧血红蛋白（β链）、含铁原卟啉IX。作者：费米（Fermi, G.）。提交日期：1993年5月6日。发布日期：1994年5月31日。最后修改时间：2024年2月7日。实验方法：X射线衍射（分辨率2.2 Å）。引用文献：《血红蛋白的新型变构机制：牛脱氧血红蛋白的结构、特异性氯离子结合位点的缺失及牛与人类血红蛋白中氯离子关联玻尔效应的起源》，《分子生物学杂志》（J.Mol.Biol.），第233卷，1993年
创建时间：
1993-05-06
