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T4 LYSOZYME MUTANT L84M

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Protein Data Bank Japan2024-02-07 更新2026-03-21 收录
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T4 LYSOZYME MUTANT L84M Descriptor: 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE, CHLORIDE ION, LYSOZYME Authors: Gassner, N.C, Baase, W.A, Lindstrom, J.D, Lu, J, Matthews, B.W. Deposit date: 1999-08-20 Release date: 1999-11-10 Last modified: 2024-02-07 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.85 Å) Cite: Methionine and alanine substitutions show that the formation of wild-type-like structure in the carboxy-terminal domain of T4 lysozyme is a rate-limiting step in folding. Biochemistry, 38, 1999

T4溶菌酶(T4 LYSOZYME)突变体L84M 描述:2-羟乙基二硫化物、氯离子、溶菌酶(LYSOZYME) 作者:加斯纳(Gassner, N.C.)、贝丝(Baase, W.A.)、林德斯特伦(Lindstrom, J.D.)、卢(Lu, J.)、马修斯(Matthews, B.W.) 存入日期:1999年8月20日 发布日期:1999年11月10日 最后修改日期:2024年2月7日 实验方法:X射线衍射(X-RAY DIFFRACTION),分辨率1.85埃(1.85 Å) 引用文献:甲硫氨酸与丙氨酸残基替换实验表明,T4溶菌酶羧基末端结构域形成野生型类似结构是蛋白质折叠过程中的限速步骤。《生物化学(Biochemistry)》,第38卷,1999年

创建时间:
1999-08-20
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