Crystal structure of the L protein of Rhodobacter sphaeroides light-independent protochlorophyllide reductase (BchL) with MgADP bound: a homologue of the nitrogenase Fe protein

Crystal structure of the L protein of Rhodobacter sphaeroides light-independent protochlorophyllide reductase (BchL) with MgADP bound: a homologue of the nitrogenase Fe protein Descriptor: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE, IRON/SULFUR CLUSTER, Light-independent protochlorophyllide reductase iron-sulfur ATP-binding protein, ... Authors: Sarma, R, Barney, B.M, Hamilton, T.L, Jones, A, Seefeldt, L.C, Peters, J.W. Deposit date: 2009-01-19 Release date: 2009-03-24 Last modified: 2023-09-06 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.63 Å) Cite: Crystal Structure of the L Protein of Rhodobacter sphaeroides Light-Independent Protochlorophyllide Reductase with MgADP Bound: A Homologue of the Nitrogenase Fe Protein. Biochemistry, 47, 2008

结合MgADP的球形红杆菌（Rhodobacter sphaeroides）不依赖光的原叶绿素还原酶L蛋白（BchL）的晶体结构：该蛋白为固氮酶Fe蛋白的同源物。描述符：腺苷-5'-二磷酸（ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE）、铁硫簇（IRON/SULFUR CLUSTER）、不依赖光的原叶绿素还原酶铁硫ATP结合蛋白……。作者：Sarma R、Barney B.M、Hamilton T.L、Jones A、Seefeldt L.C、Peters J.W。提交日期：2009年1月19日；发布日期：2009年3月24日；最后修改日期：2023年9月6日。实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率1.63埃（Å）。引用文献：《结合MgADP的球形红杆菌不依赖光的原叶绿素还原酶L蛋白的晶体结构：一种固氮酶Fe蛋白的同源物》，《生物化学（Biochemistry）》，第47卷，2008年。