Structural basis for domain rotation during adenylation of active site K123 and fragment library screening against NAD+ -dependent DNA ligase from Mycobacterium tuberculosis

Structural basis for domain rotation during adenylation of active site K123 and fragment library screening against NAD+ -dependent DNA ligase from Mycobacterium tuberculosis Descriptor: ADENOSINE MONOPHOSPHATE, BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE, DNA ligase A, ... Authors: Ramachandran, R, Shukla, A, Afsar, M. Deposit date: 2019-07-02 Release date: 2020-07-01 Last modified: 2023-11-22 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.2 Å) Cite: Salt bridges at the subdomain interfaces of the adenylation domain and active-site residues of Mycobacterium tuberculosis NAD + -dependent DNA ligase A (MtbLigA) are important for the initial steps of nick-sealing activity. Acta Crystallogr D Struct Biol, 77, 2021

结核分枝杆菌来源的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）依赖型DNA连接酶活性位点K123腺苷酸化过程中结构域旋转的结构基础及片段库筛选 描述符：一磷酸腺苷（ADENOSINE MONOPHOSPHATE）、β-烟酰胺核糖单磷酸（BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE）、DNA连接酶A（DNA ligase A）等。 作者：Ramachandran R、Shukla A、Afsar M。 提交日期：2019年7月2日 发布日期：2020年7月1日 最后修改日期：2023年11月22日 实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.2 Å。 引用文献：《Acta Crystallogr D Struct Biol》2021年第77卷，原文研究内容为：结核分枝杆菌NAD+依赖型DNA连接酶A（MtbLigA）的腺苷酸化结构域亚结构域界面的盐桥与活性位点残基，对其切口密封活性的初始步骤至关重要。