USP4 deubiquitinate TRAF2,TRAF6

USP4 specifically interacts with tumor necrosis factor (TNF) receptor-associated factor 2 (TRAF2) and TRAF6 but not TRAF3. It deubiquitinates both TRAF2 and TRAF6 in vivo and in vitro, negatively regulating TNFalpha and IL-1beta-induced NF-kappaB activation and cancer cell migration (Xiao et al. 2012). USP25, a negative regulator of the virus-triggered type I IFN signaling pathway, cleaves lysine 48- and lysine 63-linked polyubiquitin chains in vitro and in vivo from DDX58 (Retinoic acid-inducible gene I (RIG-I)), TRAF2, and TRAF6 to inhibit RIG-I-like receptor-mediated IFN signaling (Zhong et al. 2013).

USP4特异性地与肿瘤坏死因子（TNF）受体相关因子2（TRAF2）和TRAF6相互作用，而非与TRAF3相互作用。在体外和体内，USP4可去泛素化TRAF2和TRAF6，从而负向调控TNFalpha和IL-1beta诱导的NF-kappaB激活及癌细胞迁移（Xiao等，2012年）。USP25，作为病毒触发的一型干扰素信号通路的负向调节因子，在体外和体内从DDX58（视黄酸诱导基因I（RIG-I））、TRAF2和TRAF6中切割赖氨酸48-和赖氨酸63连接的多泛素链，以抑制RIG-I样受体介导的干扰素信号（Zhong等，2013年）。