THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF THE D153G MUTANT OF E. COLI ALKALINE PHOSPHATASE: A MUTANT WITH WEAKER MAGNESIUM BINDING AND INCREASED CATALYTIC ACTIVITY
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THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF THE D153G MUTANT OF E. COLI ALKALINE PHOSPHATASE: A MUTANT WITH WEAKER MAGNESIUM BINDING AND INCREASED CATALYTIC ACTIVITY Descriptor: ALKALINE PHOSPHATASE, MAGNESIUM ION, ZINC ION Authors: Dealwis, C.G, Chen, L, Abad-Zapatero, C. Deposit date: 1995-07-18 Release date: 1995-11-14 Last modified: 2024-10-30 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.5 Å) Cite: Crystallographic analysis of reversible metal binding observed in a mutant (Asp153-->Gly) of Escherichia coli alkaline phosphatase. Biochemistry, 34, 1995
大肠杆菌（Escherichia coli, E. coli）碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）D153G突变体的三维结构：一种镁离子结合能力减弱且催化活性增强的突变体
描述符：碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）、镁离子（magnesium ion）、锌离子（zinc ion）
作者：Dealwis, C.G.、Chen, L.、Abad-Zapatero, C.
提交日期：1995年7月18日
发布日期：1995年11月14日
最后修改日期：2024年10月30日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.5埃（2.5 Å）
引用文献：《大肠杆菌碱性磷酸酶Asp153→Gly突变体中可逆金属结合现象的晶体学分析》，刊载于《生物化学（Biochemistry）》，第34卷，1995年
创建时间：
1995-07-18
