Allosteric coupling of conformational transitions in the FK1 domain of FKBP51 near the site of steroid receptor interaction
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Allosteric coupling of conformational transitions in the FK1 domain of FKBP51 near the site of steroid receptor interaction Descriptor: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 Authors: LeMaster, D.M, Mustafi, S.M, Brecher, M, Zhang, J, Heroux, A, Li, H.M, Hernandez, G. Deposit date: 2014-08-02 Release date: 2015-05-13 Last modified: 2023-09-20 Method: X-RAY DIFFRACTION (1.2 Å) Cite: Coupling of Conformational Transitions in the N-terminal Domain of the 51-kDa FK506-binding Protein (FKBP51) Near Its Site of Interaction with the Steroid Receptor Proteins. J.Biol.Chem., 290, 2015
研究主题：FKBP51的FK1结构域中类固醇受体相互作用位点附近构象转变的别构耦合（allosteric coupling）
描述符：肽基脯氨酰顺反异构酶（Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase）FKBP5
作者：LeMaster, D.M.、Mustafi, S.M.、Brecher, M.、Zhang, J.、Heroux, A.、Li, H.M.、Hernandez, G.
提交日期：2014年8月2日
发布日期：2015年5月13日
最后修改日期：2023年9月20日
实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION，分辨率1.2 Å）
引用信息：《51 kDa FK506结合蛋白（FKBP51）N端结构域中与其类固醇受体蛋白相互作用位点附近的构象转变耦合》，发表于《Journal of Biological Chemistry》（J. Biol. Chem.），2015年，第290卷
创建时间：
2014-08-02
