Crystal structure of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus anthracis in complex with NAD and L-tyrosine

Crystal structure of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus anthracis in complex with NAD and L-tyrosine Descriptor: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE, PHOSPHATE ION, Prephenate dehydrogenase, ... Authors: Shabalin, I.G, Hou, J, Kutner, J, Grimshaw, S, Christendat, D, Anderson, W.F, Minor, W, Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) Deposit date: 2019-08-28 Release date: 2019-09-11 Last modified: 2023-10-11 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å) Cite: Structural and biochemical analysis of Bacillus anthracis prephenate dehydrogenase reveals an unusual mode of inhibition by tyrosine via the ACT domain. Febs J., 287, 2020

炭疽芽孢杆菌（Bacillus anthracis）来源的预苯酸脱氢酶tyrA与烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）及L-酪氨酸复合物的晶体结构。数据集描述：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、磷酸根离子、预苯酸脱氢酶（prephenate dehydrogenase）……作者：Shabalin, I.G、Hou, J、Kutner, J、Grimshaw, S、Christendat, D、Anderson, W.F、Minor, W；传染病结构基因组学中心（Center for Structural Genomics of Infectious Diseases, CSGID）。提交日期：2019年8月28日；发布日期：2019年9月11日；最后修改日期：2023年10月11日。实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.1埃（Å）。引用文献：《炭疽芽孢杆菌预苯酸脱氢酶的结构与生化分析揭示酪氨酸通过ACT结构域（ACT domain）实现的独特抑制模式》，《FEBS杂志》（Febs J.），第287卷，2020年。