The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM
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资源简介：
The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM Descriptor: 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID, SULFATE ION, TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL Authors: Alahuhta, M, Casteleijn, M.G, Neubauer, P, Wierenga, R.K. Deposit date: 2007-05-18 Release date: 2008-02-19 Last modified: 2023-12-13 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.2 Å) Cite: Structural studies show that the A178L mutation in the C-terminal hinge of the catalytic loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a closed-like conformation in dimeric and monomeric TIM. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 64, 2008
磷酸丙糖异构酶（triosephosphate isomerase，TIM）柔性loop-6的C端铰链区的A178L突变，可使二聚体与单体形式的TIM的该铰链区域呈现更为闭合的构象。
数据集描述物：4-(2-羟乙基)-1-哌嗪乙磺酸、硫酸根离子、糖酵解型磷酸丙糖异构酶。
作者：Alahuhta M、Casteleijn M.G、Neubauer P、Wierenga R.K。
提交日期：2007年5月18日
发布日期：2008年2月19日
最后修改日期：2023年12月13日
实验方法：X射线衍射（分辨率2.2埃）
引用文献：结构研究表明，磷酸丙糖异构酶（TIM）催化loop-6的C端铰链区的A178L突变，可使二聚体与单体形式的TIM呈现类闭合构象。《Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr.》，64卷，2008年
创建时间：
2007-05-18
