Bacillus cereus metallo-beta-lactamase (BcII) Arg (121) Cys mutant. Solved at pH4.5 using 20mM ZnSO4 in buffer. 1mM DTT was used as a reducing agent. Cys221 is oxidized.

Protein Data Bank Japan2024-11-20 更新2026-03-21 收录

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Bacillus cereus metallo-beta-lactamase (BcII) Arg (121) Cys mutant. Solved at pH4.5 using 20mM ZnSO4 in buffer. 1mM DTT was used as a reducing agent. Cys221 is oxidized. Descriptor: AZIDE ION, BETA-LACTAMASE II, GLYCEROL, ... Authors: Davies, A.M, Rasia, R.M, Vila, A.J, Sutton, B.J, Fabiane, S.M. Deposit date: 2004-12-16 Release date: 2005-03-31 Last modified: 2024-11-20 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.3 Å) Cite: Effect of Ph on the Active Site of an Arg121Cys Mutant of the Metallo-Beta-Lactamase from Bacillus Cereus: Implications for the Enzyme Mechanism Biochemistry, 44, 2005

蜡样芽孢杆菌金属β-内酰胺酶（Bacillus cereus metallo-beta-lactamase, BcII）的Arg(121)Cys突变体。该晶体结构在pH 4.5条件下解析，缓冲体系中添加20mM硫酸锌（ZnSO₄）。以1mM二硫苏糖醇（DTT）作为还原剂。Cys221位点发生氧化修饰。描述符：叠氮离子（AZIDE ION）、β-内酰胺酶II（BETA-LACTAMASE II）、甘油（GLYCEROL）…… 作者：Davies A.M.、Rasia R.M.、Vila A.J.、Sutton B.J.、Fabiane S.M. 沉积日期：2004年12月16日发布日期：2005年3月31日最后修改日期：2024年11月20日实验方法：X射线衍射（X-RAY DIFFRACTION），分辨率2.3埃（Å）引用文献：《pH对蜡样芽孢杆菌金属β-内酰胺酶Arg121Cys突变体活性位点的影响：对酶催化机制的启示》，发表于《生物化学》（Biochemistry），第44卷，2005年

创建时间：

2004-12-16