Dataset S1 — In silico, in vitro and computational analyses of dietary protein hydrolysates as β-secretase inhibitors

Supplementary dataset for manuscript FOODCHEM-D-26-02928. Contains: Dataset_S1_BACE1.xlsx — 14 sheets covering:S1: Peptide library and IC50 valuesS2: FP screening frequencies for 15 hydrolysatesS3: Pearson correlation coefficientsS4: Degree of hydrolysis time courseS5–S7: IC50 raw data, summary, and fitting parametersS8–S9: Enzyme kinetics V0 data and kinetic parameters (Ki, Km, Vmax)S10: Molecular docking binding energies (16 peptides × 4 sites)S11: 800 ns MD simulation summary (8 systems)S12: MM-PBSA binding free energies (7 systems)S13: Steered MD PMF data (partial)S14: Lineweaver-Burk plot data PMF raw data files (GROMACS WHAM output):Control_pmf.xvg — PMF for BACE1 + QUD (no peptide)Control_bsResult.xvg — Bootstrap results for controlENY_S4_pmf.xvg — PMF for BACE1 + ENY at Site 4 + QUDENY_S4_bsResult.xvg — Bootstrap results for ENY_S4本数据集为稿件FOODCHEM-D-26-02928的补充数据集，包含以下内容： Dataset_S1_BACE1.xlsx 共包含14个工作表，详情如下： S1：肽库与半最大抑制浓度（IC50）值 S2：15种水解物的荧光偏振（FP）筛选频率 S3：皮尔逊（Pearson）相关系数 S4：水解度时间进程数据 S5至S7：IC50原始数据、汇总结果与拟合参数 S8至S9：酶促动力学初速度（V0）数据及动力学参数（抑制常数Ki、米氏常数Km、最大反应速率Vmax） S10：分子对接结合能数据（16条肽段×4个结合位点） S11：8个体系的800 ns分子动力学（MD）模拟汇总结果 S12：7个体系的MM-PBSA结合自由能数据 S13：部分拉力分子动力学（Steered MD）的势能分布函数（PMF）数据 S14：莱因威弗-伯克（Lineweaver-Burk）作图数据 PMF原始数据文件（GROMACS WHAM 输出格式）： Control_pmf.xvg：BACE1 + QUD（无肽段）体系的PMF Control_bsResult.xvg：对照组的自举（Bootstrap）结果 ENY_S4_pmf.xvg：BACE1 + 位点4 ENY肽段 + QUD体系的PMF ENY_S4_bsResult.xvg：ENY_S4体系的自举结果