DETERMINATION OF ALPHA-HELIX PROPENSITY WITHIN THE CONTEXT OF A FOLDED PROTEIN: SITES 44 AND 131 IN BACTERIOPHAGE T4 LYSOZYME
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DETERMINATION OF ALPHA-HELIX PROPENSITY WITHIN THE CONTEXT OF A FOLDED PROTEIN: SITES 44 AND 131 IN BACTERIOPHAGE T4 LYSOZYME Descriptor: BETA-MERCAPTOETHANOL, CHLORIDE ION, T4 LYSOZYME Authors: Zhang, X, Matthews, B.W. Deposit date: 1993-05-13 Release date: 1993-10-31 Last modified: 2025-03-26 Method: X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å) Cite: Determination of alpha-helix propensity within the context of a folded protein. Sites 44 and 131 in bacteriophage T4 lysozyme. J.Mol.Biol., 235, 1994
折叠蛋白质环境下α螺旋（alpha-helix）倾向性测定：噬菌体T4溶菌酶（bacteriophage T4 lysozyme）的44与131位点
描述符：β-巯基乙醇（beta-mercaptoethanol）、氯离子（chloride ion）
作者：张X、马修斯B.W.
提交日期：1993年5月13日
发布日期：1993年10月31日
最后修改日期：2025年3月26日
实验方法：X射线衍射（2.1 Å）
引用文献：折叠蛋白质环境下的α螺旋倾向性测定：噬菌体T4溶菌酶的44与131位点，刊载于《Journal of Molecular Biology》（J.Mol.Biol.），第235卷，1994年
创建时间：
1993-05-13
